SORET. 87 In seiner fünften Abhandlung über die Absorption der ultra violetten Strahlen, setzt der Verfasser in extenso seine Beobach tungen über thierische Substanzen auseinander; Auszüge davon wurden schon C. R. XCVII, 314-316 u. 572-575 publicirt (bez. der ersteren Mittheilung s. Abschnitt III 17 und den Anfang dieses Re ferates). Als Ergänzung wollen wir folgende Resultate mittheilen. Das Eiweiss uud die damit verwandten Körper Casein, Mucin, Serin, Globulin, Myosin uud Sintonin geben alle dieselbe Ab- sorptionserschcinuug, nämlich eine Absorptionsbande bei 17 Cd mit einem Transparenzmaximum bei Cd 18. Es erscheint wahr scheinlich, dass diese Substanzen ihre absorbirenden Eigenschaften einem gemeinsamen Princip in ihrer Constitution verdanken. Gelatine absorbirt weit weniger als Eiweisssubstanzen und zeigt keine Absorptionsbanden. Ein Zusatz von HCl ändert die Absorptionserscheinungen bei Eiweisssubstanzen kaum, höchstens vergrössert sie ein wenig die Durchsichtigkeit; setzt man aber Natron zu, so ändern sich die Absorptionserscheinungen vollkommen. Die Transparenz bei 18 Cd verschwindet ganz; die Absorption bei 17 bleibt gleich oder vermindert sich wenig; oft tritt noch eine leichte Absorp tionsbande bei 14—16 auf. Neutralisirt man das Natron durch HCl, so wird wieder der ursprüngliche Zustand hergestellt. Aehnlich verhält sich Sarcin und Tyrosin gegen Natron und HCl. Sarcin zeigt eine Absorptionsbande bei 20 und 21, eine Transparenzbande bei 24 und 25; setzt man Natron zu, so scheint sich das Spectrum nach dem weniger brechbaren Ende zu verschieben, die Absorptionsbande rückt auf 18 bis 20, die Transparenzbande auf 22. Beim Tyrosin verschwindet bei Zusatz von Natron die ur sprünglich bei 20—21 gelegene Transparenzbande, und eine Absorptionsbande erscheint zwischen 14 und 15. Das Spectrum des letzten Körpers nähert sich demjenigen des Eiweisses. Hydrochinon, das wie das Tyrosin eine Para- oxyphenylgruppe enthält, giebt ein wenig verschiedenes Spectrum.